- Код статьи
- 10.31857/S0002188124100065-1
- DOI
- 10.31857/S0002188124100065
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том / Номер выпуска 10
- Страницы
- 50-56
- Аннотация
- Ацетил-КоА карбоксилаза (ACC) – один из главных ферментов, выполняющих регуляторную роль в биосинтезе жирных кислот в растениях. Циклодим – один из гербицидов, являющийся ингибитором данного фермента. Некоторые сорные злаковые растения, такие как ежовник обыкновенный (Echinochloa crus-galli L.) и мятлик однолетний (Poa annua L.), обладают устойчивостью к циклоксидиму. Другие виды злаковых сорняков – росичка кроваво-красная (Digitaria sanguinalis (L.) Scop.) и щетинник зеленый (Setaria viridis (L.) P. Beauv.), напротив, подвержены воздействию гербицида. Молекулярные механизмы, лежащие в основе резистентности к ACC являются малоизученными. Объяснение механизма устойчивости, вероятно, лежит в структуре ACC у разных видов. Использование методов биоинформатики поможет понять механизмы адаптации, исходя из молекулярных свойств фермента, что поспособствует созданию новых гербицидов. Целью данной работы было изучение особенности связывания циклоксидима с ферментом ACC для каждого из этих видов сорных растений, включая сою (Glycine max (L.) Merr.). Для сорных растений E. crus-galli и P. annua выявлено от 6 до 7 возможных комплексов с разным положением лиганда по отношению к рецептору, что потенциально может объяснить механизм устойчивости. При этом определена низкая энергия связывания для комплекса циклоксидима с G. max (до –7.31 ккал/моль), что демонстрирует наличие у культуры иных механизмов устойчивости.
- Ключевые слова
- ацетил-КоА карбоксилаза (ACC) циклоксидим молекулярный докинг биоинформатика соя Glycine max (L.) Merr.
- Дата публикации
- 16.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 10
Библиография
- 1. Burke I.C., Bell J.L. Plant health management: Herbicides, Encyclopedia of Agriculture and Food Systems. 2014. P. 425–440. DOI:10.1016/b978-0-444-52512-3.00181-9
- 2. Jursík M., Hamouzová K., Hajšlová J. Dynamics of the degradation of acetyl-CoA carboxylase herbicides in vegetables // Foods. 2021. V. 10(2). P. 405. DOI: 10.3390/foods10020405
- 3. Ye F. Herbicidal activity and molecular docking study of novel ACCase inhibitors // Front. Plant Sci. 2018. V. 9. DOI: 10.3389/fpls.2018.01850
- 4. Rosculete C. Determination of the environmental pollution potential of some herbicides by the assessment of cytotoxic and genotoxic effects on Allium cepa // Inter. J. Environ. Res. Public Health. 2018. V. 16(1). P. 75. DOI: 10.3390/ijerph16010075
- 5. De Prado R., Osuna M.D., Fischer A.J. Resistance to accase inhibitor herbicides in a green foxtail (Setaria viridis) biotype in Europe // Weed Sci. 2004. V. 52(4). P. 506–512. DOI: 10.1614/ws-03-097r
- 6. Claerhout S., Reheul D., De Cauwer B. Sensitivity of echinochloa crus-galli populations to maize herbicides: A comparison between cropping systems // Weed Res. 2015. V. 55(5). P. 470–481. DOI: 10.1111/wre.12160
- 7. Grichar W.J. Control of Texas panicum (Panicum texanum) and southern crabgrass (Digitaria ciliaris) in peanuts (Arachis hypogaea) with postemergence herbicides // Peanut Sci. 1991. V. 18(1). P. 6–9. DOI: 10.3146/i0095-3679-18-1-3
- 8. Barua R., Boutsalis P., Kleemann S., Malone J., Gill G., Preston C. Alternative herbicides for controlling herbicide-resistant annual bluegrass (Poa annua L.) in Turf // Agronomy. 2021. V. 11. P. 2148. DOI: 10.3390/agronomy11112148
- 9. Clay D.V., Dixon F.L., Willoughby I. Efficacy of graminicides on grass weed species of Forestry // Crop Protect. 2006. V. 25(9). P. 1039–1050. DOI: 10.1016/j.cropro.2006.01.015
- 10. Захарова Е.Б., Немыкин A.A. Сорные растения Амурской области и меры борьбы с ними. Изд. 2-е, испр. и доп. Благовещенск: Дальневост. ГАУ, 2015. 153 с.
- 11. Ye F. Herbicidal activity and molecular docking study of novel ACCase inhibitors // Front. Plant Sci. 2018. V. 9. DOI: 10.3389/fpls.2018.01850
- 12. Jumper J., Evans R., Pritzel A. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold // Nature. 2021. V. 596. P. 583–589. DOI: 10.1038/s41586-021-03819-2
- 13. Mirdita M., Schütze K., Moriwaki Y., Heo L., Ovchinnikov S., Steinegger M. ColabFold: Making protein folding accessible to all // Nature Methods. 2022.
- 14. Jakubec D., Škoda P., Krivák R., Novotný M., Hoksza D. PrankWeb 3: accelerated ligand-binding site predictions for experimental and modelled protein structures // Nucl. Acid. Res. 2022. № 5.
- 15. Jendele L., Krivák R., Škoda P., Novotný M., Hoksza D. PrankWeb: a web server for ligand binding site prediction and visualization // Nucl. Acid. Res. 2019. № 5.
- 16. Krivák R., Hoksza D. P2Rank: machine learning based tool for rapid and accurate prediction of ligand binding sites from protein structure // J. Cheminformat. 2018 № 10(1). P. 39.
- 17. Scripps Research. AutoDock. 2014. Available from: https://ccsb.scripps.edu/autodock/
- 18. O'Boyle N.M., Banck M., James C.A. et al. Open Babel: An open chemical toolbox // J. Cheminform. 2011. V. 3. P. 33. DOI: 10.1186/1758-2946-3-33
- 19. BIOVIA, DassaultSystèmes, [Discovery studio], [ver. 4.5]. San Diego: Dassault Systèmes, 2021.
